Nossa segunda postagem com o tema Hemoglobina e Hemácias, foi escolhida com base em aulas teóricas e práticas nas disciplinas de Morfofisiologia celular e tecidual e Princípios químicos e bioquímicos, onde colhemos uma amostra de sangue do próprio professor Carlos Henrique e uma aluna para posteriores análises.
A partir das amostras foram realizados testes relacionados ao fenômeno da osmose, na disciplina de Morfofisiologia, onde foi possível identificar a osmose com um dos tipos de transporte de substâncias intracelulares, o transporte ativo, além de verificar os níveis de concentração em diferentes soluções.
Em outro momento, na disciplina de Princípios Bioquímicos, realizamos testes de Dosagem da Glicose Sanguínea, em que foi possível verificar como acontece o estudo dos níveis de glicose sanguínea, além de aprender noções de como é o uso e funcionamento do espectrofotômetro em laboratórios.
É fundamental mencionar que tais aulas ocorreram quase que paralelas, sendo assim mais atraente a nós alunos nos interessarmos pelo tema, além de o assunto ficar com melhor compreensão quando dois professores, Prof.ª Vera Lúcia e Prof. Carlos Henrique, abordam simultâneos temas relacionados entre si. Sendo assim, o tema da postagem não poderia ser mais oportuno.
Todo o oxigênio em nosso organismo está ligado à hemoglobina e é transportado por ela nos eritrócitos, estes têm o formato de discos bicôncavos e são formados a partir de células-tronco precursoras, chamadas de hemocitoplastos. A hemoglobina é uma metaloproteína que contém ferro, está presente nos glóbulos vermelhos (hemácias ou eritrócitos) e que tem como função transportar o oxigênio.
A molécula de hemoglobina é um tetâmero e cada subunidade compõe-se de uma cadeia polipeptídica, chamada globina, e um grupo prostético, o heme, um pigmento contendo ferro que se combina com o oxigênio e confere à molécula sua capacidade de transportar oxigênio.
Na hemoglobina adulta normal as cadeias de globina são designadas α e β. As quatro cadeias são dobradas e acomodadas juntas para formar um tetâmero globular. A hemoglobina é abreviada como α2β2.
As cadeias α e β são quase iguais em tamanho, sendo que a cadeia de α-globina possui 141 aminoácidos e a cadeia de β-globina 146. Elas também se assemelham muito tanto na sequência de aminoácidos (estrutura primária) quanto na configuração tridimensional (estrutura terciária).
As cadeias α e β são codificadas por genes em loci distintos:
· Locus α: cromossomo 16
· Locus β: cromossomo 11
Variantes Estruturais
Esses tipos de variantes alteram o polipeptídeo da globina sem afetar sua taxa de síntese. Sabe-se que existem quase 500 variantes genéticas da hemoglobina na população humana; a maioria delas é muito rara. Mais de 400 hemoglobinas anormais já foram descritas. Cada variação é produto de alteração em um gene. Devido à natureza do tema abordado durante as aulas, falaremos mais acerca da Anemia Falciforme, que é a mais importante das anomalias estruturais da hemoglobina. Esta anomalia apresenta uma condição autossômica recessiva.
Anemia Falciforme
É causada por uma mutação única que promove a substituição de Ácido Glutâmico para Valina na posição 6 da cadeia polipeptídica da β-globina (GAG à GTG: Glu6Val). Essa mudança na cadeia da β-globina leva a formação da Hemoglobina S (hemoglobina Falciforme).
A homozigose para esta mutação na β-globina altera as características da molécula de hemoglobina. As moléculas de hemoglobina contendo as subunidades mutantes, a hemoglobina falciforme, são normais no que diz respeito à habilidade para desempenhar sua função principal de ligação de oxigênio, mas no sangue desoxigenado têm apenas um quinto da solubilidade da hemoglobina normal. Dessa forma, a insolubilidade da hemoglobina falciforme é a base física do fenômeno de afoiçamento, ou seja, que dá O formato de “foice” à hemácia.
A anemia falciforme ocorre em indivíduos que herdaram o alelo para a hemoglobina falciforme de ambos os pais. Os eritrócitos destes indivíduos são anormais e em menor número. Quando a hemoglobina das células falciformes é desoxigenada, ela torna-se insolúvel e forma polímeros que se agregam em fibras tubulares. As fibras insolúveis induzem a deformação dos eritrócitos, e a proporção das células falciformes aumenta muito à medida que o sangue é desoxigenado.
A anemia falciforme, por sua vez, é dolorosa e fatal. As pessoas com essa doença sofrem crises repetidas provocadas por esforço físico. Elas tornam-se fracas, vertigens e ofegantes. Curiosamente, a freqüência do alelo falciforme na população é muito alta em determinadas partes da África, onde afeta até 1 em 50 nascimentos, sendo vista ocasionalmente em populações do mediterrâneo e do oriente médio, e por outro lado afeta aproximadamente 1 em 400 a 1 em 600 nascimentos afro-americanos.
Referências Bibliográficas:
- HIB J, ROBERTIS E. Bases da biologia celular e molecular. 4ª Ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2010.
- COX MM, NELSON DL. Princípios de bioquímica de Lehninger. 5ª Ed. Porto Alegre: Artmed, 2011.
Grupo:
Luiz Fernando Alves da Silva
Natália Conceição
Paulo Roberto Faquinelli
Renata Nogueira de Medeiros
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